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細菌可將蛋白質合成為性能更優異的生物蛛絲
來源:cnBeta.COM   發布者:ailsa   日期:2018-08-24   今日/總瀏覽:25/8658

在科學研究領域,仿生相對屬于一種創新的捷徑。但與天然的蛛絲相比,實驗室合成的效果普遍不太理想。好消息是,華盛頓大學圣路易斯分校的研究人員,剛剛找到了新的方法 —— 借助細菌的力量,將大號的蛋白質,轉變為多項關鍵性能不遜于天然產物的合成蛛絲。已知的是,蛛絲比在強度媲美鋼鐵的同時、韌性又優于凱夫拉(Kevlar),屬于自然界中最令人印象深刻的材料之一。

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它從更大的蛋白質中分離出來,與天然物質相比,其多項關鍵指標并不遜色。

該校工程與應用科學學院研究團隊,在 8 月 20 號發表在《生物大分子學》雜志上的文章中表示:蜘蛛絲的拉伸強度和韌性,預期分子量保持正相關 —— 分子越大、則蛛絲越強。但在合成領域,前一個記錄保持者的重量,幾乎是天然蛛絲的兩倍。

即便如此,有關合成蛛絲的研究,還遠未達到能夠支撐其大規模應用的地步。有人想過養殖蜘蛛,甚至通過生物技術,將蛛絲基因拼接到其它生物上,但產能依然是個問題。

在這項新研究中,團隊的重心已不是改造細菌,而是試圖提升合成蛛絲在分子水平上的性能。

其關鍵在于怎么融合蛋白質,該過程由特定的 DNA 序列推動,序列重復的次數越多、蛋白質就越大、所得的合成蛛絲也就越強。

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新型生物合成蛛絲的顯微鏡圖像

盡管聽起來很簡單,但團隊必須克服的第一個障礙,就是細菌無法處理過大的序列、并將之切分成小塊。

為了解決這個問題,研究人員在 DNA 中添加了一個新的短序列。它會觸發蛋白質之間的化學反應,讓它們融合形成更大的蛋白質。

最終,他們打造出了測量值為 556 千道爾頓(kDa / 原子測量單位)的絲蛋白鏈。這較通普通天然絲蛋白的 370 kDa 更長,幾乎是其它生物合成蛛絲蛋白的兩倍(最大 285 kDa 左右)。

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研究配圖

為測試材料性能,研究團隊后續將這些較大的蛋白質紡成了纖維,直徑約為人類頭發絲的 1 / 10 。

結果發現,新材料在拉伸強度、韌性、延展性、抗變形性等方面,都可與天然蛛絲相媲美。

有關這項研究的詳情,已經發表在近日出版的《生物大分子學》(Biomacromolecules)期刊上。原標題為:

《Recombinant Spidroins Fully Replicate Primary Mechanical Properties of Natural Spider Silk》

[編譯自:New Atlas , 來源:Washington University in St. Louis]

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